دانلود کتاب Molecular Interaction Fields
49,000 تومان
زمینه های برهمکنش مولکولی
| نوع کالا | کتاب الکترونیکی |
|---|---|
| ناشر | Wiley-VCH |
| تعداد صفحه | 324 |
| حجم فایل | 7 مگابایت |
| کد کتاب | 9783527310876,3527310878 |
| نویسنده | Gabriele Cruciani, Gerd Folkers, Hugo Kubinyi, Raimund Mannhold |
|---|---|
| زبان | انگلیسی |
| فرمت | |
| سال انتشار | 2006 |
جدول کد تخفیف
| تعداد کتاب | درصد تخفیف | قیمت کتاب |
| 1 | بدون تخفیف | 25,000 تومان |
| 2 | 20 درصد | 20,000 تومان |
| 3 الی 5 | 25 درصد | 18,750 تومان |
| 6 الی 10 | 30 درصد | 17,500 تومان |
| 11 الی 20 | 35 درصد | 16,250 تومان |
| 21 الی 30 | 40 درصد | 15,000 تومان |
| 31 الی 40 | 45 درصد | 13,750 تومان |
| 41 الی 50 | 50 درصد | 12,500 تومان |
| 51 الی 70 | 55 درصد | 11,250 تومان |
| 71 الی 100 | 60 درصد | 10,000 تومان |
| 101 الی 150 | 65 درصد | 8,750 تومان |
| 151 الی 200 | 70 درصد | 7,500 تومان |
| 201 الی 300 | 75 درصد | 6,250 تومان |
| 301 الی 500 | 80 درصد | 5,000 تومان |
| 501 الی 1000 | 85 درصد | 3,750 تومان |
| 1001 الی 10000 | 90 درصد | 2,500 تومان |
ترجمه فارسی توضیحات (ترجمه ماشینی)
زمینه های برهمکنش مولکولی
به لطف پیشرفت گسترده ای که در بررسی مولکول های زیستی با استفاده از NMR در اواخر دهه 1990 انجام شد، طیف سنجی NMR یک ابزار جهانی برای بررسی اتصال یک ماده فعال به پروتئین هدف آن ارائه می دهد. استفاده از آن به ویژه برای توسعه داروها نیز مفید است. محتوا: بخش اول: تکنیکهای اساسی — روشهای مدرن برای بیان پروتئینها به شکل غنیشده ایزوتوپی / هیکو پاتزلت … [و همکاران] — محاسبه ساختار با استفاده از تکنیکهای خودکار / پیتر گونترت – دستیابی به حساسیت بهتر، نویز کمتر و آرتیفکت های کمتر در طیف های NMR / دتلف موسکو و اولیور زربه — قسمت دوم: NMR مولکول های زیستی — استراتژی های NMR برای تخصیص پروتئین / Volker Dötsch — NMR پپتیدها و پروتئین های مرتبط با غشاء / Reto Bader، Mirjam Lerch و Oliver Zerbe – – NMR اسیدهای نوکلئیک / Radovan Fiala و Vladimír Sklenář – بخش سوم: تکنیکهای طیفسنجی مدرن – روشهایی برای اندازهگیری محدودیتهای زاویه از جفتهای اسکالر، دوقطبی و آرامش متقابل: کاربرد برای بیوماکرومولکولها / کریستین گریستراینتهای شرقی / Eva de Alba و Nico Tjandra — اتصالات اسکالر در پیوندهای هیدروژنی / اندرو جی. دینگلی … [و همکاران] — TROSY: طیف سنجی بهینه آرامش عرضی / رولاند ریک — NMR حالت جامد MAS نمونه های بیولوژیکی غنی شده ایزوتوپی / Philip T.F. ویلیامسون، ماتیاس ارنست و بیت اچ. مایر – تعیین دینامیک پروتئین با استفاده از اندازهگیریهای آرامش N / دیوید فوشمن – قسمت چهارم: ابزارهایی برای بررسی کمپلکسهای گیرنده دارو و غربالگری لیگاند – تعیین تعادل ثابت های تفکیک کمپلکس های پروتئین لیگاند توسط NMR / Gordon C.K. رابرتز — آزمایشهایی در غربالگری مبتنی بر NMR / کارلا مارکیورو … [و همکاران] — استفاده از برچسبهای چرخشی در یافتن و بهینهسازی سرب با پشتیبانی NMR / ولفگانگ جانکه — NMR لیگاندهای با اتصال ضعیف / مارسل جی. بلومرز و سیمون رودیسر — فیلتر ایزوتوپ و تکنیک های ویرایش / گرد جمکر — قسمت پنجم: استراتژی های توسعه دارو با استفاده از NMR — استراتژی های غربالگری NMR و طراحی کتابخانه / کریستوفر A. Lepre — استراتژی هایی برای یافتن ضربه با استفاده از NMR / ورنر کلاوس و هانس سن استراتژیهای کشف دارو با استفاده از NMR / مارسل جی. Blommers، Andreas Flörsheimer، و Wolfgang Jahnke — طراحی دارویی مبتنی بر NMR: رویکردهایی برای پروتئین های بسیار بزرگ / Maurizio Pellecchia … [و همکاران]. چکیده: به لطف پیشرفت گسترده ای که در بررسی مولکول های زیستی با استفاده از NMR در اواخر دهه 1990 انجام شد، طیف سنجی NMR یک ابزار جهانی برای بررسی اتصال یک ماده فعال به پروتئین هدف آن ارائه می دهد. استفاده از آن به ویژه برای توسعه داروها نیز مفید است
Molecular Interaction Fields
Thanks to the vast progress made in the investigation of biomolecules using NMR during the later 1990s, NMR spectroscopy offers a universal tool for examining the binding of an active substance to its target protein. Its use also benefits the development of drugs in particular. Content: Part I: Basic techniques — Modern methods for the expression of proteins in isotopically enriched form / Heiko Patzelt … [et al.] — Structure calculation using automated techniques / Peter Güntert — Achieving better sensitivity, less noise and fewer artifacts in NMR spectra / Detlef Moskau and Oliver Zerbe — Part II: NMR of biomolecules — NMR strategies for protein assignments / Volker Dötsch — NMR of membrane-associated peptides and proteins / Reto Bader, Mirjam Lerch, and Oliver Zerbe — NMR of nucleic acids / Radovan Fiala and Vladimír Sklenář — Part III: Modern spectroscopic techniques — Methods for the measurement of angle restraints from scalar, dipolar couplings and from cross-correlated relaxation : application to biomacromolecules / Christian Griesinger — Orientational restraints / Eva de Alba and Nico Tjandra — Scalar couplings across hydrogen bonds / Andrew J. Dingley … [et al.] — TROSY : transverse relaxation-optimized spectroscopy / Roland Riek — MAS solid-state NMR of isotopically enriched biological samples / Philip T.F. Williamson, Matthias Ernst, and Beat H. Meier — Determination of protein dynamics using [superscript 15]N relaxation measurements / David Fushman — Part IV: Tools for investigation of drug-receptor complexes and for ligand screening — The determination of equilibrium dissociation constants of protein-ligand complexes by NMR / Gordon C.K. Roberts — Experiments in NMR-based screening / Carla Marchioro … [et al.] — The use of spin labels in NMR-supported lead finding and optimization / Wolfgang Jahnke — NMR of weakly binding ligands / Marcel J.J. Blommers and Simon Rüdisser — Isotope filter and editing techniques / Gerd Gemmecker — Part V: Strategies for drug development using NMR — Strategies for NMR screening and library design / Christopher A. Lepre — Strategies for hit finding using NMR / Werner Klaus and Hans Senn. Strategies for drug discovery using NMR / Marcel J.J. Blommers, Andreas Flörsheimer, and Wolfgang Jahnke — NMR-based drug design : approaches for very large proteins / Maurizio Pellecchia … [et al.]. Abstract: Thanks to the vast progress made in the investigation of biomolecules using NMR during the later 1990s, NMR spectroscopy offers a universal tool for examining the binding of an active substance to its target protein. Its use also benefits the development of drugs in particular

نقد و بررسیها
هنوز بررسیای ثبت نشده است.